Anatomija-Leksika

Tripsinogēns

Definīcija - kas ir tripsīns?

Tripsinogēns ir neaktīvs prekursors, tā sauktais Proenzīms, enzīms, kas ražots aizkuņģa dziedzerī, ko sauc par aizkuņģa dziedzeri. Kopā ar atlikušo aizkuņģa dziedzera sekrēciju, tā saukto aizkuņģa dziedzeri, proenzīms tripsinogēns caur aizkuņģa dziedzera kanāliem izdalās divpadsmitpirkstu zarnā, tievās zarnas daļā. Šeit notiek fermentācijas tripsīna aktivācija.

Šo fermentu sauc par "Hidrolāze"kategorizēts, tas ir, tas spēj sadalīt savienojumus starp atsevišķām aminoskābēm. Šis process notiek Tievās zarnas tā vietā, kas sadala olbaltumvielas, kas tiek uzņemtas ar pārtiku, mazākos aminoskābju fragmentos, kas ļauj tos absorbēt organismā.

Kā notiek tripsīna aktivācija?

Tripsinogēna aktivācija uz tripsīnu var notikt divos dažādos veidos. Abos veidos aktivizācija nenotiek aizkuņģa dziedzera zonā vai tās kanālos, bet tikai divpadsmitpirkstu zarnas zonā, kas ir tievās zarnas daļa.

Vienai iespējai aktivizēt tripsīnu ir nepieciešams vēl viens ferments. Šis ferments tiek ražots divpadsmitpirkstu zarnas suku malā, t.i., virspusējās šūnās. To sauc Enteropeptidāze vai Enterokināze. Ferments ir starp Hidrolāzes kategorijās. Tas nozīmē, ka viņi var atgriezeniski sašķelt atsevišķu aminoskābju savienojumus, kas, lietojot ūdens molekulas, piešķir proenzīma tripsinogēnam struktūru. Kad tripsīns tiek aktivizēts par tripsīnu, patērējot ūdeni, no proenzīma tripsīna tiek atdalīta sešu aminoskābju ķēde, tā sauktais heksapeptīds. Tā rezultātā saīsināta aminoskābju ķēde, salīdzinot ar iepriekšējo. Procesu sauc ierobežota proteolīze. Tomēr tagad enzīms ir aktīvā formā un var sadalīt citas aminoskābju ķēdes, lai varētu sadalīt un sagremot olbaltumvielas.
Otro tripsinogēna aktivēšanas variantu par tripsīnu attēlo jau aktīvais enzīms tripsīns. Ar tripsīnu svešzemju olbaltumvielas var sadalīt ne tikai mazākās aminoskābju ķēdēs, bet arī saīsināt paša organisma proenzīmus, piemēram, tripsīnu, par vairākām aminoskābēm. Tripsīnam īpaši patīk šķelties pēc sestā trypsinogēna aminoskābes. Tas nozīmē, ka tiek sadalīts heksapeptīds, kas pārvērš tripsinogēnu aktīvajā formā - tripsīnā. Papildus tripsīnogēnam aktīvais tripsīns aktīvajā formā var pārveidot trīs citus fermentus, kas ir svarīgi gremošanai. Aktivizēšanai ir svarīgi arī divi faktori, kas sākotnēji nav acīmredzami. No vienas puses, tripsīna iedarbība ir īpaši laba pie nedaudz pamata pH vērtības no 7 līdz 8, kas nozīmē, ka tripsīns vairāk aktivizējas. No otras puses, tripsīns tiek izdalīts aizkuņģa dziedzerī ar tripsīna inhibitoru. Tas novērš priekšlaicīgu aktivāciju aizkuņģa dziedzerī un tiek sadalīts tikai divpadsmitpirkstu zarnā.

Kur tiek ražots tripsinogēns?

Proenzīms tripsinogēns ir aptuveni formulēts aizkuņģa dziedzerī. Tas melo vēdera augšdaļā pa kreisi no kuņģa. Aizkuņģa dziedzeri joprojām var sadalīt divās daļās:

The endokrīnā daļa ražo tādus hormonus kā insulīns lai regulētu cukura līdzsvaru, kas darbojas organismā.
The eksokrīnā daļa, kas veido lielāko daļu aizkuņģa dziedzera, ražo aizkuņģa dziedzeri, kas ir proenzīms Tripsinogēns satur svarīgu lomu gremošanā.

Jūs varētu interesēt arī: Aizkuņģa dziedzera funkcijas

Kādas ir normālās vērtības?

Tā kā tripsinogēns parasti tiek aizklāts tieši tievajās zarnās caur aizkuņģa dziedzera kanāliem, asinīs tripsīna parasti nav, tas nozīmē, ka normālās vērtības ir tuvu nullei.

Ja tas ir gadījums, kad asinīs tiek konstatēts tripsinogēns, atradums jebkurā gadījumā runā par patoloģisku procesu. Šeit, piemēram, nāk akūta Pankreatīts un a Cistiskā fibroze jautājumā.Trypsīns tiek pārbaudīts kā daļa no jaundzimušo skrīninga.

Kāds ir tripsinogēna sakars ar cistisko fibrozi?

Cistiskās fibrozes gadījumā, ko sauc arī par cistisko fibrozi, genoma mutācija maina sekrēcijas sastāvu no dziedzeriem, kas izdalās to sekrēciju ķermeņa virsmā, piemēram, zarnās. Sekrēcija kļūst ievērojami viskozāka, kas nozīmē, ka to var atbrīvot lēnāk.

Tas ir īpaši kritiski aizkuņģa dziedzera gadījumā. Sakarā ar ilgāku uzturēšanās laiku aizkuņģa dziedzera ejās, sekrēcijai ir paaugstināta ietekme orgānā. Tā kā tripsīns vairāk tiek aktivizēts arī tripsīnam, rodas paša ķermeņa gremošana, kā rezultātā var rasties akūts pankreatīts.

Papildinformāciju par šo tēmu var atrast šeit: Cistiskā fibroze

Kas ir tripsīns?

Tripsīns ir ferments, kas rodas no neaktīva prekursora, proenzīma tripsīna, un tam ir svarīga loma olbaltumvielu sagremošanā. Proenzīms tripsinogēns nāk no aizkuņģa dziedzera eksokrīnās daļas. Šis proenzīms tiek aktivizēts divos dažādos veidos. No vienas puses, aminoskābju ķēde, kas sastāv no sešām aminoskābēm, tiek sadalīta ar enzīma enteropeptidāzes palīdzību. No otras puses, tripsīns var pats sevi aktivizēt. Arī šeit tiek sadalīta aminoskābju ķēde, kas sastāv no sešām aminoskābēm. Aktīvais tripsīns var veikt arī trīs proenzīmus Prokarboksipeptidāzes, Proaminopeptidāzes un Kimotripsinogēns pārveidojas par trim aktīvajiem enzīmiem, atdalot aminoskābju ķēdi. Šie trīs fermenti ir iesaistīti arī olbaltumvielu sagremošanā.

Tripsīns tiek klasificēts kā ferments kategorijā Hidrolāzes kategorijās. Tas nozīmē, ka viņi var atgriezeniski sadalīt aminoskābju savienojumus, patērējot ūdeni. Spēja sadalīt aminoskābju ķēdes sasniedz maksimumu nedaudz bāziskā aizkuņģa dziedzerī ar pH vērtību no 7 līdz 8. Šis īpašums ir būtisks gremošanas procesam.

Pēc fermentiem mutes siekalās tripsīns ir otrais solis olbaltumvielu šķelšanā. Ferments nesadala olbaltumvielu aminoskābju ķēdi no ārpuses, bet gan sadala visu ķēdi vairākos mazos fragmentos, kas ir tad saīsina citi fermenti, lai tos varētu absorbēt organismā caur zarnu gļotādu.

Plašāka informācija atrodama šeit: Tripsīns

Kas notiek ar tripsīna deficītu?

Ar tripsīna trūkumu olbaltumvielu gremošana tiek traucēta. Turpmāk organismā tiek absorbēts mazāk aminoskābju. Tā kā dažas aminoskābes ir būtiskas cilvēka ķermenim, jo tās nevar radīt ne esošo aminoskābju modifikācija, ne viņu pašu sintēze, pēc kāda laika rodas deficīta simptomi, kuriem, ja tos neārstē, var būt nopietnas sekas.

Turklāt var gadīties, ka tiek izmantoti ķermeņa aminoskābju krājumi, piemēram, olbaltumvielas muskuļos, kas noved pie svara zuduma un elastības samazināšanās.

Alfa-1 antitripsīna deficīts

Alfa-1 antitripsīna deficītu bieži izraisa ģenētisks defekts. Alfa-1-antitripsīns ir ferments, kas kavē citu enzīmu darbību. Fermentu, kas tiek inhibēti, uzdevums parasti ir sadalīt olbaltumvielas, kā rezultātā tie zaudē savu funkciju. Tādējādi alfa-1-antitripsīnu var izmantot arī kā Proteināzes inhibitors ir izraudzīti.

Fermenti, kurus inhibē alfa-1 antitripsīns, galvenokārt notiek iekaisuma procesos un galvenokārt ir Kimotripsīns, tripsīns, plazmīns, elastāze un Trombīns.

Īpaša nozīme šeit ir elastāzes inhibēšanai. Parasti elastāze noārda elastīnu, kas galvenokārt atrodas plaušās. Elastīns ir strukturāls proteīns, kas lielā mērā ir atbildīgs par plaušu elastību. Ja trūkst elastāzes inhibitoru, piemēram, alfa-1-antitripsīna, tas var palielināt elastāzes aktivitāti plaušās. Šeit, tāpat kā visur citur organismā, elastāze sadala olbaltumvielas, bet tas ietekmē paša organisma audus plaušās. Tas noved pie plaša plaušu audu bojājuma, kas neizbēgami ierobežo plaušu darbību. Simptomi, kas no tā attīstās, ietver Klepus, elpas trūkums un elpceļu sašaurināšanās. Turklāt aknās, kas galvenokārt ir atbildīgas par elastāzes ražošanu, var būt paaugstinātas aknu vērtības, un tās var vēl vairāk sabojāt žults sastrēgumi.

Plašāka informācija atrodama šeit: Alfa-1 antitripsīna deficīts